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<!DOCTYPE html>

<title>Lowry-Test</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Lowry-Test</h1>

</header>

</div>

Der Lowry-Test ist eine biochemische Methode, um <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> <a href="Quantit%C3%A4t" title="Quantität">quantitativ</a> zu bestimmen.<a href="#cite_note-Lowry-1">[1]</a> Die Veröffentlichung über die Methode aus dem Jahr 1951 ist mit 305.148 Zitierungen der am häufigsten zitierte wissenschaftliche Artikel im Zeitraum von 1945 bis 2014.<a href="#cite_note-RVNoorden-2">[2]</a><a href="#cite_note-3">[3]</a><a href="#cite_note-4">[4]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Prinzip">Prinzip</h2></div>

Der Lowry-Test beruht auf zwei Reaktionen. Der erste Schritt beruht auf der <a href="Biuretreaktion" title="Biuretreaktion">Biuretreaktion</a>,<a href="#cite_note-5">[5]</a> nämlich auf der Bildung eines blauvioletten, quadratisch-planaren Farbstoffkomplexes zwischen den <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindungen</a> und <a href="Kupfer" title="Kupfer">Kupfer</a>(II)-Ionen in einer alkalischen Lösung. In einem zweiten Schritt wird Cu(II) durch die Peptidbindung zu Cu(I) reduziert. Dieses Cu(I) wiederum reduziert das gelbe <a href="Folin-Ciocalteu-Reagenz" title="Folin-Ciocalteu-Reagenz">Folin-Ciocalteu-Reagenz</a> (<a href="Molybdatophosphors%C3%A4ure" title="Molybdatophosphorsäure">Molybdatophosphorsäure</a> und <a href="Wolframatophosphors%C3%A4ure" title="Wolframatophosphorsäure">Wolframatophosphorsäure</a> / <a href="Polyoxometallate" title="Polyoxometallate">Heteropolysäuren</a>) zu Heteropolymolybdänblau.<a href="#cite_note-6">[6]</a> Es können Proteinkonzentrationen von 0,1–1 <a href="Gramm" title="Gramm">µg</a> Protein pro <a href="Milliliter" class="mw-redirect" title="Milliliter">Milliliter</a> bestimmt werden.<a href="#cite_note-Lotti-7">[7]</a>

Der Anteil an der Aminosäure <a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a> trägt zur Blaufärbung bei.<a href="#cite_note-8">[8]</a> Bezüglich der Zeitentwicklung der Blaufärbung nach Zugabe des Folin-Ciocalteu-Reagenz empfahl Lowry eine Wartezeit von 30 Minuten und dann die <a href="Extinktion_(Optik)" title="Extinktion (Optik)">Extinktion</a> bei 750 <a href="Nanometer" class="mw-redirect" title="Nanometer">Nanometer</a> zu messen. Die Intensität der Blaufärbung nimmt im Zeitraum zwischen 30 und 120 Minuten zu, zwischen 120 und 240 Minuten bleibt sie stabil und nimmt anschließend wieder ab.<a href="#cite_note-9">[9]</a> Darüber hinaus empfehle es sich die Lowry-Reagenzien mit Wasser statt mit <a href="Natriumhydroxid" title="Natriumhydroxid">Natriumhydroxid</a> anzusetzen, dagegen jedoch die Proteinlösungen in 1 <a href="Molarit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Molarität">M</a> Natriumhydroxid. Weiterhin seien zur Messung der Extinktion per Photometrie eine Wellenlänge von 660 Nanometern geeigneter als die üblichen 750 Nanometer. In der Literatur sind einige Verbesserungen und Weiterentwicklungen beschrieben worden. So hat Hartree 1972 eine Variante der Lowry-Methode vorgestellt, die u. a. die hohe Störanfälligkeit adressiert.<a href="#cite_note-10">[10]</a> Allerdings ist beim Lowry-Test (wie auch beim <a href="Bradford-Test" title="Bradford-Test">Bradford-Test</a> und dem <a href="BCA-Test" title="BCA-Test">BCA-Test</a>) die Auswahl eines geeigneten Proteins für die <a href="Standardreihe" class="mw-redirect" title="Standardreihe">Standardreihe</a> wichtig, ansonsten sollte über andere Methoden wie den Mikro-<a href="Kjeldahlsche_Stickstoffbestimmung" title="Kjeldahlsche Stickstoffbestimmung">Kjeldahl</a>, Aminosäureanalyse oder die <a href="Biuret-Reaktion" class="mw-redirect" title="Biuret-Reaktion">Biuret-Reaktion</a> quantifiziert werden.<a href="#cite_note-PMID10075906-11">[11]</a>

Das Lowry-Reagenz besteht aus den wässrigen Stammlösungen A (100 g/L <a href="Natriumcarbonat" title="Natriumcarbonat">Natriumcarbonat</a>, 0,5 <a href="Molarit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Molarität">M</a> <a href="Natriumhydroxid" title="Natriumhydroxid">Natriumhydroxid</a>), B (10 g/L <a href="Kupfersulfat" title="Kupfersulfat">Kupfersulfat</a>-Pentahydrat) und C (20 g/L <a href="Kaliumtartrat" title="Kaliumtartrat">Kaliumtartrat</a>), die in einem Mischungsverhältnis von 20:1:1 angesetzt werden.<a href="#cite_note-Pingoud-12">[12]</a> Das Lowry-Reagenz wird 1:1 mit der Probe vermischt und 15 Minuten bei Raumtemperatur inkubiert.<a href="#cite_note-Pingoud-12">[12]</a> Anschließend erfolgt die Farbstoffbildung durch Zugabe des 1:10 verdünnten Folin-Ciocalteu-Reagenz in einem Verhältnis von 2:3 und einer Inkubation bei Raumtemperatur für 45 Minuten.<a href="#cite_note-Pingoud-12">[12]</a> Die resultierende intensive Färbung wird zur quantitativen Bestimmung der Proteinkonzentration mittels <a href="Photometrie" title="Photometrie">Photometrie</a> bei 750 <a href="Nanometer" class="mw-redirect" title="Nanometer">nm</a>, 650 nm oder 540 nm vermessen.<a href="#cite_note-Lotti-7">[7]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Alternativen">Alternativen</h2></div>

Durch das Folin-Ciocalteu-Reagenz wird die <a href="Nachweisgrenze" title="Nachweisgrenze">Nachweisgrenze</a> um den Faktor 100 im Vergleich zur Biuretreaktion gesenkt.<a href="#cite_note-Pingoud-12">[12]</a> Die Lowry-Methode ist wesentlich empfindlicher als die Biuret-Methode wegen ihrer zweiten, zusätzlichen Farbreaktion. Allerdings ist der Lowry-Test zeitaufwändiger und störanfälliger als die Biuretreaktion. So wird diese von nicht-<a href="Proteinogen" class="mw-redirect" title="Proteinogen">proteinogenen</a> Substanzen sowie von den häufig eingesetzten Stoffen <a href="Ethylendiamintetraessigs%C3%A4ure" title="Ethylendiamintetraessigsäure">EDTA</a>, <a href="Octoxinol_9" title="Octoxinol 9">Triton X-100</a> oder <a href="Ammoniumsulfat" title="Ammoniumsulfat">Ammoniumsulfat</a> gestört.<a href="#cite_note-Lotti-7">[7]</a>

Im Vergleich zum <a href="BCA-Test" title="BCA-Test">BCA-Test</a><a href="#cite_note-13">[13]</a> ist die dort verwendete Bicinchoninsäure im <a href="Alkalische_L%C3%B6sung" title="Alkalische Lösung">alkalischen</a> pH-Wert stabil, wodurch im Gegensatz zum Lowry-Test ein Arbeitsschritt weniger notwendig ist.<a href="#cite_note-Walker-14">[14]</a> Die <a href="Nachweisgrenze" title="Nachweisgrenze">Nachweisgrenze</a> ist vergleichbar mit dem Lowry-Test.<a href="#cite_note-Walker-14">[14]</a> Weiterhin ist der BCA-Test weniger störanfällig gegenüber den <a href="Chaotrop" class="mw-redirect" title="Chaotrop">Chaotropen</a> <a href="Harnstoff" title="Harnstoff">Harnstoff</a> und <a href="Guanidiniumchlorid" class="mw-redirect" title="Guanidiniumchlorid">Guanidiniumchlorid</a>, gegenüber den <a href="Salze" title="Salze">Salzen</a> <a href="Ammoniumsulfat" title="Ammoniumsulfat">Ammoniumsulfat</a> und Cäsiumhydrogencarbonat und gegenüber den <a href="Tenside" class="mw-redirect" title="Tenside">Tensiden</a> <a href="Octoxinol_9" title="Octoxinol 9">Triton X-100</a>, <a href="Natriumlaurylsulfat" title="Natriumlaurylsulfat">SDS</a>, <a href="Brij_35" class="mw-redirect" title="Brij 35">Brij 35</a>, Lubrol, CHAPS, CHAPSO und Octylglucosid.<a href="#cite_note-Walker-14">[14]</a>

Als weitere Alternative bietet sich die einfachere Proteinbestimmung nach <a href="Bradford-Test" title="Bradford-Test">Bradford</a> an, die ähnlich empfindlich wie der Lowry-Test ist. Der Vorteil der Lowry-Methode und der BCA-Methode gegenüber der Methode nach Bradford ist, dass mit ihr auch Proteinkonzentrationen in Lösungen bestimmt werden können, die <a href="Natriumlaurylsulfat" title="Natriumlaurylsulfat">Natriumlaurylsulfat</a> (SDS) enthalten, welches die Bestimmung nach Bradford behindern würde.<a href="#cite_note-15">[15]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

Der Lowry-Test wurde 1951 von <a href="Oliver_Lowry" title="Oliver Lowry">Oliver Lowry</a>, Nira J. Rosebrough, A. Lewis Farr und Rose J. Randall veröffentlicht.<a href="#cite_note-Lowry-1">[1]</a> Er basiert auf der <a href="Biuret-Reaktion" class="mw-redirect" title="Biuret-Reaktion">Biuret-Reaktion</a> zur Proteinbestimmung von Allan G. Gornall, Charles J. Bardawill und Maxima M. David aus dem Jahr 1949<a href="#cite_note-16">[16]</a> und greift auf das <a href="Folin-Ciocalteu-Reagenz" title="Folin-Ciocalteu-Reagenz">Folin-Ciocalteu-Reagenz</a> von <a href="Otto_Folin" title="Otto Folin">Otto Folin</a> und Vintilă Ciocâlteu aus dem Jahr 1927 zurück.<a href="#cite_note-17">[17]</a> Der BCA-Test ist eine Weiterentwicklung des Lowry-Tests und wurde 1985 von P. K. Smith und Kollegen veröffentlicht.<a href="#cite_note-18">[18]</a> BCA ersetzt beim BCA-Test das Folin-Ciocalteu-Reagenz im Lowry-Test.<a href="#cite_note-Olsen-19">[19]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>G. L. Peterson: Review of the Folin phenol protein quantitation method of Lowry, Rosebrough, Farr and Randall. In: Analytical biochemistry. Band 100, Nummer 2, Dezember 1979, S. 201–220, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0003-2697%2879%2990222-7">10.1016/0003-2697(79)90222-7</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/393128?dopt=Abstract">PMID 393128</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Lowry-1">↑ <a href="#cite_ref-Lowry_1-0">a</a> <a href="#cite_ref-Lowry_1-1">b</a> <a href="Oliver_Lowry" title="Oliver Lowry">Oliver H. Lowry</a>, Nira J. Rosebrough, A. Lewis Farr und Rose J. Randall: Protein measurement with the Folin phenol reagent. In: <a href="J._Biol._Chem." class="mw-redirect" title="J. Biol. Chem.">J. Biol. Chem.</a> Band 193, Nr. 1, 1951, S. 265–275. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14907713?dopt=Abstract">PMID 14907713</a> <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261891140">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

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/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20070929111023/http://www.jbc.org/cgi/reprint/193/1/265.pdf">PDF</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 29. September 2007 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>).

</li>

<li id="cite_note-RVNoorden-2"><a href="#cite_ref-RVNoorden_2-0">↑</a> Richard Van Noorden, Brendan Maher, Regina Nuzzo: The top 100 papers. In: Nature. 514, 2014, S. 550–553, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/514550a">10.1038/514550a</a>.

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> N. Kresge, R. D. Simoni, R. L. Hill: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The Most Highly Cited Paper in Publishing History: Protein Determination by Oliver H. Lowry</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic"><a href="Journal_of_Biological_Chemistry" title="Journal of Biological Chemistry">Journal of Biological Chemistry</a></cite>. 280. Jahrgang, Nr. 28, 2005, S. e25 (englisch, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.jbc.org/content/280/28/e25.full">jbc.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lowry-Test&rft.atitle=The+Most+Highly+Cited+Paper+in+Publishing+History%3A+Protein+Determination+by+Oliver+H.+Lowry&rft.au=N.%26%2332%3BKresge%2C%26%2332%3BR.+D.%26%2332%3BSimoni%2C%26%2332%3BR.+L.%26%2332%3BHill&rft.date=2005&rft.genre=journal&rft.issue=28&rft.jtitle=Journal+of+Biological+Chemistry&rft.pages=e25&rft.volume=280.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> <a href="Hubert_Rehm" title="Hubert Rehm">Hubert Rehm</a>: Einfach und doch so kompliziert. In: <a href="Laborjournal_(Zeitschrift)" title="Laborjournal (Zeitschrift)">Laborjournal</a>. Heft 7–8, 2008, S. 38.

</li>

<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> A. G. Gornall, S. J. Bardawill, M. M. David: Determination of serum proteins by means of the biuret reaction. In: J Biol Chem. Band 177(2), 1949, S. 751–766. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18110453?dopt=Abstract">PMID 18110453</a>.

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> Alexander J. Ninfa: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Fundamental Laboratory Approaches for Biochemistry and Biotechnology</cite>. John Wiley & Sons, INC., United States of America 2010, ISBN 978-0-470-08766-4, S. 112 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lowry-Test&rft.au=Alexander+J.%26%2332%3BNinfa&rft.btitle=Fundamental+Laboratory+Approaches+for+Biochemistry+and+Biotechnology&rft.date=2010&rft.genre=book&rft.isbn=9780470087664&rft.pages=112&rft.place=United+States+of+America&rft.pub=John+Wiley+%26+Sons%2C+INC." style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Lotti-7">↑ <a href="#cite_ref-Lotti_7-0">a</a> <a href="#cite_ref-Lotti_7-1">b</a> <a href="#cite_ref-Lotti_7-2">c</a> F. Lottspeich, J. W. Engels, A. Simeon (Hrsg.): Bioanalytik. 2. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, 2006, ISBN 3-8274-1520-9. S. 38.

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> J. D. Everette, Q. M. Bryant, A. M. Green, Y. A. Abbey, G. W. Wangila, R. B. Walker: Thorough study of reactivity of various compound classes toward the Folin-Ciocalteu reagent. In: Journal of agricultural and food chemistry. Band 58, Nummer 14, Juli 2010, S. 8139–8144, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/jf1005935">10.1021/jf1005935</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20583841?dopt=Abstract">PMID 20583841</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4075968/">PMC 4075968</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> Christopher Pomory: Color development time of the Lowry protein assay. In: Anal. Biochem. Band 378, Nr. 2, 2008, S. 216–217. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18448065?dopt=Abstract">PMID 18448065</a> <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.ab.2008.04.015">10.1016/j.ab.2008.04.015</a>.

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> E. F. Hartree: Determination of protein. A modification of the Lowry method that gives a linear photometric response. In: <a href="Anal._Biochem." class="mw-redirect" title="Anal. Biochem.">Anal. Biochem.</a> Band 48, 1972, S. 422–427. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4115981?dopt=Abstract">PMID 4115981</a> <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0003-2697%2872%2990094-2">10.1016/0003-2697(72)90094-2</a>.

</li>

<li id="cite_note-PMID10075906-11"><a href="#cite_ref-PMID10075906_11-0">↑</a> C. V. Sapan, R. L. Lundblad, N. C. Price: Colorimetric protein assay techniques. In: Biotechnology and applied biochemistry. Band 29, Nummer 2, April 1999, S. 99–108, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10075906?dopt=Abstract">PMID 10075906</a>.

</li>

<li id="cite_note-Pingoud-12">↑ <a href="#cite_ref-Pingoud_12-0">a</a> <a href="#cite_ref-Pingoud_12-1">b</a> <a href="#cite_ref-Pingoud_12-2">c</a> <a href="#cite_ref-Pingoud_12-3">d</a> <a href="Alfred_Pingoud" title="Alfred Pingoud">Alfred Pingoud</a>: Arbeitsmethoden der Biochemie. Walter de Gruyter, 1997, ISBN 978-3-110-16513-5, S. 152.

</li>

<li id="cite_note-13"><a href="#cite_ref-13">↑</a> P. K. Smith et al.: Measurement of protein using bicinchoninic acid. In: Anal. Biochem. Band 150, Nr. 1, 1985, S. 76–85. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3843705?dopt=Abstract">PMID 3843705</a> <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0003-2697%2885%2990442-7">10.1016/0003-2697(85)90442-7</a>.

</li>

<li id="cite_note-Walker-14">↑ <a href="#cite_ref-Walker_14-0">a</a> <a href="#cite_ref-Walker_14-1">b</a> <a href="#cite_ref-Walker_14-2">c</a> John M. Walker: The Protein Protocols Handbook. Springer Science & Business Media, 2008, ISBN 978-1-603-27259-9, S. 11.

</li>

<li id="cite_note-15"><a href="#cite_ref-15">↑</a> J. R. Dulley und P. A. Grieve: A simple technique for eliminating interference by detergents in the Lowry method of protein Determination. In: Anal Biochem. Band 64, Nr. 1, 1975, S. 136–141. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1137083?dopt=Abstract">PMID 1137083</a> <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0003-2697%2875%2990415-7">10.1016/0003-2697(75)90415-7</a>.

</li>

<li id="cite_note-16"><a href="#cite_ref-16">↑</a> A. G. Gornall, S. J. Bardawill, M. M. David: Determination of serum proteins by means of the biuret reaction. In: J Biol Chem. Band 177(2), 1949, S. 751–766. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18110453?dopt=Abstract">PMID 18110453</a>.

</li>

<li id="cite_note-17"><a href="#cite_ref-17">↑</a> Folin, O., und Ciocalteu, V.: <cite style="font-style:italic">On tyrosine and tryptophane determinations in proteins</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Biological Chemistry</cite>. 73. Jahrgang, 1927, S. 627 (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jbc.org/content/73/2/627.full.pdf">jbc.org</a> [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lowry-Test&rft.atitle=On+tyrosine+and+tryptophane+determinations+in+proteins&rft.au=Folin%2C+O.%2C+und+Ciocalteu%2C+...&rft.btitle=Journal+of+Biological+Chemistry&rft.date=1927&rft.genre=book&rft.pages=627&rft.volume=73.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-18"><a href="#cite_ref-18">↑</a> P. K. Smith, R. I. Krohn, G. T. Hermanson, A. K. Mallia, F. H. Gartner, M. D. Provenzano, E. K. Fujimoto, N. M. Goeke, B. J. Olson, D. C. Klenk: Measurement of protein using bicinchoninic acid. In: Analytical biochemistry. Band 150, Nummer 1, Oktober 1985, S. 76–85, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3843705?dopt=Abstract">PMID 3843705</a>. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0003-2697%2885%2990442-7">10.1016/0003-2697(85)90442-7</a>.

</li>

<li id="cite_note-Olsen-19"><a href="#cite_ref-Olsen_19-0">↑</a> Olsen BJ, Markwell J: <cite style="font-style:italic">Assays for the Determination of Protein Concentration</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Current Protocols in Protein Science</cite>. 2007, S. 14–17 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://media.wiley.com/CurrentProtocols/0471111848/0471111848-sampleUnit.pdf">wiley.com</a> [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lowry-Test&rft.atitle=Assays+for+the+Determination+of+Protein+Concentration&rft.au=Olsen+BJ%2C+Markwell+J&rft.btitle=Current+Protocols+in+Protein+Science&rft.date=2007&rft.genre=book&rft.pages=14-17" style="display:none">

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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